高密度织物及其制造方法
技术领域
本发明涉及高密度织物及其制造方法。
背景技术
以往，织物被广泛用于以衣物、床上用品为代表的各种工业用制品、医疗用具的一部分等。
对这样的织物而言，存在要求提高织造密度以减小纤维间的间隙的、所谓高密度化的情况。例如，为了提高衣物用织物等的防风性、防尘性等，另外，为了提高工业用制品之一的过滤器用织物等的捕集性，要求高密度。
在得到高密度的织物时，通常采用将细纱致密地进行织造的方法，但是该方法存在极限。因此，例如专利文献1提出了如下方法：通过用热水对将纤维素纤维织造而成的织物进行处理来提高织物的织造密度。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特开2013-209756号公报
发明内容
发明所要解决的问题
但是，实际情况是尚未对包含蛋白质纤维的织物进行充分的研究。本发明的目的在于，提供包含蛋白质纤维的高密度织物及其制造方法。
用于解决问题的方法
本发明涉及例如以下的各发明。
[1]
一种高密度织物的制造方法，其包括：
对至少部分包含蛋白质纤维的纤维进行织造而得到原料织物的织造工序；和
使上述原料织物与水分接触而得到高密度织物的收缩工序。
[2]
根据[1]所述的制造方法，其中，上述蛋白质纤维能够通过与水分接触而收缩2％以上。
[3]
根据[1]或[2]所述的制造方法，其中，上述蛋白质纤维能够通过与水分接触、接着进行干燥而收缩超过7％。
[4]
根据[1]～[3]中任一项所述的制造方法，其中，上述水分的温度低于沸点。
[5]
根据[1]～[4]中任一项所述的制造方法，其中，上述织造工序中，包含对上述原料织物的织造密度进行调整的工序。
[6]
根据[1]～[5]中任一项所述的制造方法，其中，上述蛋白质纤维为丝心蛋白纤维。
[7]
根据[6]所述的制造方法，其中，上述丝心蛋白纤维为改造蛛丝丝心蛋白纤维。
[8]
一种高密度织物，其为具有至少部分包含蛋白质纤维的纤维的织物，其中，上述纤维利用水分而发生了收缩。
[9]
一种高密度织物，其为具有至少部分包含蛋白质纤维的纤维的织物，其中，上述织物利用水分而发生了收缩。
[10]
一种高密度织物，其为具有至少部分包含蛋白质纤维的纤维的织物，其中，上述织物的织造密度超过通过上述纤维的织造能够实现的织造密度的最大值。
[11]
根据[8]～[10]中任一项所述的高密度织物，其中，上述蛋白质纤维为丝心蛋白纤维。
[12]
根据[11]所述的高密度织物，其中，上述丝心蛋白纤维为改造蛛丝丝心蛋白纤维。
[13]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少缺失了一个或两个以上(A)n基序的、降低了(A)n基序的含量的氨基酸序列。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[14]
根据[13]所述的制造方法或高密度织物，其中，上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少每1～3个(A)n基序中缺失了一个(A)n基序的氨基酸序列。
[15]
根据[13]所述的制造方法或高密度织物，其中，上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少依次重复发生了两个连续的(A)n基序的缺失和一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
[16]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将上述结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为50％以上。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[17]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的、降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[18]
根据[17]所述的制造方法或高密度织物，其中，上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的选自GGX和GPGXX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)中的至少一个基序序列中至少一个或两个以上该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
[19]
根据[18]所述的制造方法或高密度织物，其中，甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列为10％以上。
[20]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的全部REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z，将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[21]
根据[17]～[20]中任一项所述的制造方法或高密度织物，其中，上述改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基础上、进一步置换、缺失、插入和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列。
[22]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的、包含局部疏水性指数大的区域的氨基酸序列。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[23]
根据[22]所述的制造方法或高密度织物，其中，上述局部疏水性指数大的区域由连续的2～4个氨基酸残基构成。
[24]
根据[22]或[23]所述的制造方法或高密度织物，其中，上述疏水性指数大的氨基酸残基选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)。
[25]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
将从上述结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[26]
根据[22]～[25]中任一项所述的制造方法或高密度织物，其中，上述改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的基础上、进一步置换、缺失、插入和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列。
[27]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失或被置换为其他氨基酸残基的、降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
[式1和式2中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为80％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[28]
根据[27]所述的制造方法或高密度织物，其中，上述改造丝心蛋白在REP中包含GPGXX(其中，X表示甘氨酸残基以外的氨基酸残基。)基序，GPGXX基序含有率为10％以上。
[29]
根据[27]或[28]所述的制造方法或高密度织物，其中，上述改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率为9％以下。
[30]
根据[27]～[29]中任一项所述的制造方法或高密度织物，其中，上述其他氨基酸残基为选自由异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)、丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)和组氨酸(H)组成的组中的氨基酸残基。
[31]
根据[27]～[30]中任一项所述的制造方法或高密度织物，其中，上述改造丝心蛋白的REP的疏水度为-0.8以上。
[32]
根据[27]～[31]中任一项所述的制造方法或高密度织物，其中，上述改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失或被置换为其他氨基酸残基的基础上、进一步置换、缺失、插入和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列。
[33]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白具有26.0以上的极限氧指数(LOI)值。
[34]
根据[1]～[7]中任一项所述的制造方法或根据[8]～[12]中任一项所述的高密度织物，其中，
上述蛋白质纤维包含改造丝心蛋白，
上述改造丝心蛋白的根据下述式A求出的最高吸湿发热度超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。]
发明效果
根据本发明，提供包含蛋白质纤维的高密度织物及其制造方法。特别地，根据本发明，可以不在织造工序中增加特别的限制、条件(例如使用细纱或以高织造密度进行织造)而提供具有高密度的织物。另外，根据本发明，能够提供具有超过织造极限的织造密度的织物。
附图说明
图1为示出改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图2为示出天然来源的丝心蛋白的z/w(％)的值的分布的图。
图3为示出天然来源的丝心蛋白的x/y(％)的值的分布的图。
图4为示出改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图5为示出改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图6为简要地示出用于制造蛋白质纤维的纺丝装置的一例的说明图。
图7为示出吸湿发热性试验的结果的一例的图。
具体实施方式
以下对用于实施本发明的方式进行详细说明。但是，本发明不受以下的实施方式限定。
[高密度织物的制造方法]
本实施方式的高密度织物的制造方法包括：对至少部分包含蛋白质纤维的纤维进行织造而得到原料织物的工序(织造工序)；和使上述原料织物与水分接触而得到高密度织物的工序(收缩工序)。
＜织造工序＞
织造工序中，对至少部分包含蛋白质纤维的纤维进行织造，得到原料织物。
＜蛋白质＞
蛋白质例如可以为结构蛋白质和来源于该结构蛋白质的改造结构蛋白质。结构蛋白质是指在生物体内形成或保持结构和形态等的蛋白质。作为结构蛋白质，可列举例如丝心蛋白、胶原蛋白、节肢弹性蛋白、弹性蛋白和角蛋白等。
作为丝心蛋白，可以使用例如如下所述的改造丝心蛋白。本实施方式的改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。改造丝心蛋白可以在结构域序列的N末端侧和C末端侧中的任意一个末端侧或两个末端侧进一步添加有氨基酸序列(N末端序列和C末端序列)。N末端序列和C末端序列典型地为不具有丝心蛋白中特征性的氨基酸基序的重复的区域，由约100个残基的氨基酸构成，但不限于此。
本说明书中，“改造丝心蛋白”是指人为地制造的丝心蛋白(人造丝心蛋白)。改造丝心蛋白可以为其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以为其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列相同的丝心蛋白。本说明书中所说的“天然来源的丝心蛋白”也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。
“改造丝心蛋白”可以为直接利用天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列的改造丝心蛋白，也可以为依据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列对其氨基酸序列进行了改造的丝心蛋白(例如，通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行改造而改造了氨基酸序列的丝心蛋白)，另外还可以为不依赖于天然来源的丝心蛋白而人为地设计和合成的改造丝心蛋白(例如，通过化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而具有所期望的氨基酸序列的丝心蛋白)。
本说明书中，“结构域序列”为生成丝心蛋白特有的结晶区(典型地，相当于氨基酸序列的(A)n基序)和非晶区(典型地，相当于氨基酸序列的REP)的氨基酸序列，是指式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的氨基酸序列。在此，(A)n基序表示以丙氨酸残基为主的氨基酸序列，氨基酸残基数为2～27。(A)n基序的氨基酸残基数可以为2～20、4～27、4～20、8～20、10～20、4～16、8～16或10～16的整数。另外，(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数的比例为40％以上即可，可以为60％以上、70％以上、80％以上、83％以上、85％以上、86％以上、90％以上、95％以上或100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。在结构域序列中两个以上存在的(A)n基序中的至少7个可以仅由丙氨酸残基构成。REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。REP可以为由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列，可以为由10～40、10～60、10～80、10～100、10～120、10～140、10～160或10～180个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数，可以为8～300、10～300、20～300、40～300、60～300、80～300、100～300、10～200、20～200、20～180、20～160、20～140或20～120的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行相当于例如置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造而得到。氨基酸残基的置换、缺失、插入和/或添加可以利用定点诱变法等本领域技术人员公知的方法进行。具体而言，可以依据Nucleic Acid Res.10,6487(1982)；Methods in Enzymology,100,448(1983)等文献中记载的方法进行。
天然来源的丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，具体而言，可列举例如昆虫或蜘蛛类产生的丝心蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白，可列举例如家蚕(Bombyx mori)、野桑蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、枫蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、樟蚕(Caligurajaponica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕产生的蚕丝蛋白和雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)的幼虫吐出的蜂丝蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白的更具体的例子，可列举例如蚕·丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)和AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白，可列举例如大腹园蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛和野岛园蛛(Araneus nojimai)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛和类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、小岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛和对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛和乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛和六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛和横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、红云斑蛛、花云斑蛛和全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八瘤艾蛛、四突艾蛛、圆腹艾蛛和黑尾艾蛛等属于艾蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛和日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白、以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸和鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛和小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇和斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、红斑寇蛛、哈氏寇蛛、几何寇蛛和间斑寇蛛等属于冠蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、以及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，可列举例如MaSp(MaSp1和MaSp2)、ADF(ADF3和ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1和MiSp2)等。
作为蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的更具体的例子，可列举例如丝心蛋白-3(fibroin-3，adf-3)[十字园蛛(Araneus diadematus)来源](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、丝心蛋白-4(fibroin-4，adf-4)[十字园蛛来源](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白1(dragline silkprotein spidroin 1)[金纺蜘蛛(Nephila clavipes)来源](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1(major ampullate spidroin 1)[黑寡妇蜘蛛(Latrodectus hesperus)来源](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白2(dragline silk protein spidroin 2)[棒络新妇(Nephila clavata)来源](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1[非洲育儿网蛛(Euprosthenops australis)来源](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))和大壶状腺蛛丝蛋白2(majorampullate spidroin 2)[非洲育儿网蛛](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、小壶状腺丝蛋白1(minor ampullate silk protein1)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、小壶状腺丝蛋白2(minor ampullate silkprotein 2)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、小壶状腺蛛丝蛋白样蛋白质(minor ampullate spidroin-like protein)[Nephilengys cruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体的例子，可以进一步列举在NCBI GenBank中登记了序列信息的丝心蛋白。例如，可以通过从NCBI GenBank中登记的序列信息中包含INV作为分类码(DIVISION)的序列中提取出在定义(DEFINITION)中记载了蛛丝蛋白、壶状腺、丝心蛋白、“丝和多肽”或“丝和蛋白质”作为关键词的序列、从CDS中提取出指定产物的字符串、从来源(SOURCE)中提取出在组织类型(TISSUE TYPE)中记载了指定字符串的序列来确认。
本实施方式的改造丝心蛋白可以为改造蚕丝(silk)丝心蛋白(对蚕产生的蚕丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)，也可以为改造蛛丝丝心蛋白(对蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)。作为改造丝心蛋白，优选改造蛛丝丝心蛋白。改造蛛丝丝心蛋白的保温性、吸湿发热性和/或阻燃性也优良。
作为改造丝心蛋白的具体例，可列举来源于蜘蛛的大壶状腺中产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白(第一改造丝心蛋白)、具有降低了甘氨酸残基的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第二改造丝心蛋白)、具有降低了(A)n基序的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第三改造丝心蛋白)、降低了甘氨酸残基的含量和(A)n基序的含量的改造丝心蛋白(第四改造丝心蛋白)、具有包含局部疏水性指数大的区域的结构域序列的改造丝心蛋白(第五改造丝心蛋白)、以及具有降低了谷氨酰胺残基的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第六改造丝心蛋白)。
作为第一改造丝心蛋白，可列举包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。在第一改造丝心蛋白中，(A)n基序的氨基酸残基数优选为3～20的整数，更优选为4～20的整数，进一步优选为8～20的整数，进一步更优选为10～20的整数，进一步更优选为4～16的整数，特别优选为8～16的整数，最优选为10～16的整数。第一改造丝心蛋白中，式1中构成REP的氨基酸残基数优选为10～200个残基，更优选为10～150个残基，进一步优选为20～100个残基，进一步更优选为20～75个残基。第一改造丝心蛋白中，式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列中所含的甘氨酸残基、丝氨酸残基和丙氨酸残基的合计残基数相对于氨基酸残基数总体优选为40％以上，更优选为60％以上，进一步优选为70％以上。
第一改造丝心蛋白可以为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列的单元、并且C末端序列为序列号1～3中任一者所示的氨基酸序列或与序列号1～3中任一者所示的氨基酸序列具有90％以上的同源性的氨基酸序列的多肽。
序列号1所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C末端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号2所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端去除20个残基而得到的氨基酸序列相同，序列号3所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端去除29个残基而得到的氨基酸序列相同。
作为第一改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(1-i)包含序列号4(重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(1-ii)包含与序列号4所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。序列一致性优选为95％以上。
序列号4所示的氨基酸序列是在N末端添加有由起始密码子、His10标签和HRV3C蛋白酶(人鼻病毒(Human rhinovirus)3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号5)的ADF3的氨基酸序列中以使第1～13个重复区域增加为约2倍、并且在第1154位氨基酸残基处终止翻译的方式发生突变而得到的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列的C末端的氨基酸序列与序列号3所示的氨基酸序列相同。
(1-i)的改造丝心蛋白可以由序列号4所示的氨基酸序列构成。
第二改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。第二改造丝心蛋白可以说具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的选自GGX和GPGXX(其中，G表示甘氨酸残基、P表示脯氨酸残基、X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)中的至少一种基序序列中至少一个或两个以上该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二改造丝心蛋白中，上述甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列可以为10％以上。
第二改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且具有下述氨基酸序列：将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的全部REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z，将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的总氨基酸残基数设为w时，z/w为30％以上、40％以上、50％以上或50.9％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，进一步更优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
第二改造丝心蛋白优选为通过将GGX基序的一个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基而提高了由XGX构成的氨基酸序列的含有比例的改造丝心蛋白。第二改造丝心蛋白中，结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下，更优选为20％以下，进一步优选为10％以下，进一步更优选为6％以下，进一步更优选为4％以下，特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例可以利用与下述由XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法同样的方法算出。
进一步详细地说明z/w的计算方法。首先，在包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列，从所得到的序列中含有的全部REP中提取出由XGX构成的氨基酸序列。构成XGX的氨基酸残基的总数为z。例如，在提取出50个由XGX构成的氨基酸序列的情况下(无重复)，z为50×3＝150。另外，例如在如由XGXGX构成的氨基酸序列的情况这样存在包含于两个XGX中的X(中央的X)的情况下，扣除重复量来进行计算(XGXGX的情况下为5个氨基酸残基)。w为从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的总氨基酸残基数。例如，在图1所示的结构域序列的情况下，w为4+50+4+100+4+10+4+20+4+30＝230(除去了位于最靠C末端侧的(A)n基序)。接着，将z除以w，由此能够算出z/w(％)。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的z/w进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。由所提取的全部丝心蛋白中包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列且丝心蛋白中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例为6％以下的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，利用上述计算方法算出z/w。将其结果示于图2中。图2的横轴表示z/w(％)，纵轴表示频率。由图2表明，天然来源的丝心蛋白中的z/w均小于50.9％(最高为50.86％)。
第二改造丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上，更优选为56.1％以上，进一步优选为58.7％以上，进一步更优选为70％以上，进一步更优选为80％以上。对z/w的上限没有特别限制，例如可以为95％以下。
第二改造丝心蛋白例如可以通过以下述方式进行改造而得到：从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中对编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分进行置换，使其编码其他氨基酸残基。此时，可以选择GGX基序和GPGXX基序中的一个甘氨酸残基作为进行改造的甘氨酸残基，另外也可以进行置换以使z/w为50.9％以上。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计出满足上述方式的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为上述的其他氨基酸残基，只要是甘氨酸残基以外的氨基酸残基则没有特别限制，优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、甲硫氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基和色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基和谷氨酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、苯丙氨酸(F)残基和谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选谷氨酰胺(Q)残基。
作为第二改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(2-i)包含序列号6(Met-PRT380)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-ii)包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(2-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号6所示的氨基酸序列是将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号7所示的氨基酸序列是从序列号6所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生缺失、进一步在C末端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号8所示的氨基酸序列是在序列号7所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C末端侧插入两个丙氨酸残基、进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并使C末端侧的一部分氨基酸缺失以使其与序列号7的分子量大致相同而得到的氨基酸序列。序列号9所示的氨基酸序列是在将序列号7所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的几个氨基酸残基被进行了置换)重复4次而得到的序列的C末端添加规定的铰链序列和His标签序列而得到的氨基酸序列。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)中的z/w的值为46.8％。序列号6所示的氨基酸序列、序列号7所示的氨基酸序列、序列号8所示的氨基酸序列和序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为58.7％、70.1％、66.1％和70.0％。另外，序列号10、序列号6、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的锯齿比率(在下文说明)为1:1.8～11.3时的x/y的值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％和89.8％。
(2-i)的改造丝心蛋白可以由序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(2-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。由此，能够进行改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可见化等。
作为标签序列，可列举例如利用与其他分子的特异性亲和性(结合性、affinity)的亲和性标签。作为亲和性标签的具体例，可列举组氨酸标签(His标签)。His标签是由约4至10个组氨酸残基排列而成的短肽，具有与镍等的金属离子特异性地结合的性质，因此能够用于通过金属螯合层析(chelating metal chromatography)进行的改造丝心蛋白的分离。作为标签序列的具体例，可列举例如序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列的氨基酸序列)。
另外，也可以利用与谷胱甘肽特异性地结合的谷胱甘肽-S-转移酶(GST)、与麦芽糖特异性地结合的麦芽糖结合蛋白(MBP)等的标签序列。
此外，也可以使用利用抗原抗体反应的“表位标签”。通过添加显示抗原性的肽(表位)作为标签序列，能够使针对该表位的抗体进行结合。作为表位标签，可列举HA(流感病毒的血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，能够以高特异性容易地对改造丝心蛋白进行纯化。
也可以使用进一步利用特定的蛋白酶将标签序列切除而得到的改造丝心蛋白。也可以通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理而回收切除标签序列后的改造丝心蛋白。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(2-iii)包含序列号12(PRT380)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-iv)包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号16(PRT313)、序列号12、序列号13、序列号14和序列号15所示的氨基酸序列是分别在序列号10、序列号6、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(2-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(2-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了(A)n基序的含量的氨基酸序列。第三改造丝心蛋白的结构域序列可以说具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少一个或两个以上(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中使10～40％的(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少每1～3个(A)n基序中一个(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少依次重复发生了两个连续的(A)n基序的缺失和一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于从N末端侧向C末端侧至少使(A)n基序每隔两个发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且具有下述氨基酸序列：从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为20％以上、30％以上、40％以上或50％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，进一步更优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
参考图1进一步详细地说明x/y的计算方法。图1中示出从改造丝心蛋白除去N末端序列和C末端序列后的结构域序列。该结构域序列从N末端侧(左侧)起具有(A)n基序-第一REP(50个氨基酸残基)-(A)n基序-第二REP(100个氨基酸残基)-(A)n基序-第三REP(10个氨基酸残基)-(A)n基序-第四REP(20个氨基酸残基)-(A)n基序-第五REP(30个氨基酸残基)-(A)n基序这样的序列。
从N末端侧向C末端侧按照没有重复的方式依次选择相邻的两个[(A)n基序-REP]单元。此时，可以存在未被选择的[(A)n基序-REP]单元。图1中示出了方式1(第一REP与第二REP的比较、以及第三REP与第四REP的比较)、方式2(第一REP与第二REP的比较、以及第四REP与第五REP的比较)、方式3(第二REP与第三REP的比较、以及第四REP与第五REP的比较)、方式4(第一REP与第二REP的比较)。需要说明的是，也存在除此以外的选择方法。
接着，对于各方式，将所选择的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元中的各REP的氨基酸残基数进行比较。比较通过求出将氨基酸残基数更少的一者设为1时的、另一者的氨基酸残基数之比来进行。例如，在第一REP(50个氨基酸残基)与第二REP(100个氨基酸残基)的比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第一REP设为1时，第二REP的氨基酸残基数之比为100/50＝2。同样地，在第四REP(20个氨基酸残基)与第五REP(30个氨基酸残基)的比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第四REP设为1时，第五REP的氨基酸残基数之比为30/20＝1.5。
图1中，用实线示出了将氨基酸残基数更少的一者设为1时、另一者的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。本说明书中，将该比称为锯齿比率。将氨基酸残基数更少的一者设为1时、另一者的氨基酸残基数之比小于1.8或大于11.3的[(A)n基序-REP]单元的组用虚线表示。
在各方式中，将用实线表示的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的全部氨基酸残基数相加(不仅是REP的氨基酸残基数，还有(A)n基序的氨基酸残基数)。并且，对相加得到的合计值进行比较，将该合计值最大的方式的合计值(合计值的最大值)设为x。在图1所示的例子中，方式1的合计值最大。
接着，将x除以结构域序列的总氨基酸残基数y，由此可以算出x/y(％)。
第三改造丝心蛋白中，x/y优选为50％以上，更优选为60％以上，进一步优选为65％以上，进一步更优选为70％以上，进一步更优选为75％以上，特别优选为80％以上。对x/y的上限没有特别限制，例如可以为100％以下。锯齿比率为1:1.9～11.3的情况下，x/y优选为89.6％以上，锯齿比率为1:1.8～3.4的情况下，x/y优选为77.1％以上，锯齿比率为1:1.9～8.4的情况下，x/y优选为75.9％以上，锯齿比率为1:1.9～4.1的情况下，x/y优选为64.2％以上。
在第三改造丝心蛋白为在结构域序列中两个以上存在的(A)n基序中的至少7个仅由丙氨酸残基构成的改造丝心蛋白的情况下，x/y优选为46.4％以上，更优选为50％以上，进一步优选为55％以上，进一步更优选为60％以上，进一步更优选为70％以上，特别优选为80％以上。对x/y的上限没有特别限制，只要为100％以下即可。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的x/y进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。根据所提取的全部丝心蛋白中由式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列构成的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，利用上述的计算方法算出x/y。将锯齿比率为1:1.9～4.1的情况下的结果示于图3中。
图3的横轴表示x/y(％)，纵轴表示频率。由图3表明，天然来源的丝心蛋白中的x/y均小于64.2％(最高为64.14％)。
第三改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使编码(A)n基序的序列中的一个或两个以上发生缺失以使x/y为64.2％以上而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使一个或两个以上(A)n基序发生缺失以使x/y为64.2％以上的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使(A)n基序发生了缺失的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为第三改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(3-i)包含序列号17(Met-PRT399)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-ii)包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(3-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号17所示的氨基酸序列是从相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生缺失、进一步在C末端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列如第二改造丝心蛋白中所说明的那样。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率为1:1.8～11.3时的x/y的值为15.0％。序列号17所示的氨基酸序列和序列号7所示的氨基酸序列中的x/y的值均为93.4％。序列号8所示的氨基酸序列中的x/y的值为92.7％。序列号9所示的氨基酸序列中的x/y的值为89.8％。序列号10、序列号17、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％和70.0％。
(3-i)的改造丝心蛋白可以由序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(3-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3(锯齿比率为1:1.8～11.3)的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上。
第三改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含上述标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(3-iii)包含序列号18(PRT399)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-iv)包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号18、序列号13、序列号14和序列号15所示的氨基酸序列是分别在序列号17、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(3-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(3-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上。
第三改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第四改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比在降低了(A)n基序的含量的基础上还降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。第四改造丝心蛋白的结构域序列可以说具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在至少一个或两个以上(A)n基序发生了缺失的基础上、进一步至少将REP中的一个或两个以上甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。即，第四改造丝心蛋白为兼具上述第二改造丝心蛋白和第三改造丝心蛋白的特征的改造丝心蛋白。具体方式等如第二改造丝心蛋白和第三改造丝心蛋白中所说明的那样。
作为第四改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(4-i)包含序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)、序列号9(Met-PRT799)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(4-ii)包含与序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。包含序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白的具体方式如上所述。
第五改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的、包含局部疏水性指数大的区域的氨基酸序列。
局部疏水性指数大的区域优选由连续的2～4个氨基酸残基构成。
上述疏水性指数大的氨基酸残基更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基。
第五改造丝心蛋白中，可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行与天然来源的丝心蛋白相比相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第五改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基(例如疏水性指数为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指数为正的氨基酸残基)、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第五改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且具有下述氨基酸序列：将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
关于氨基酸残基的疏水性指数，使用公知的指标(Hydropathy index:Kyte J,&Doolittle R(1982)“A simple method for displaying the hydropathic character ofa protein”,J.Mol.Biol.,157,pp.105-132)。具体而言，各氨基酸的疏水性指数(hydropathy index、以下也记为“HI”)如下述表1所示。
[表1]
进一步详细地说明p/q的计算方法。计算中，使用从式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(以下记为“序列A”)。首先，算出序列A中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值。疏水性指数的平均值用连续的4个氨基酸残基中含有的各氨基酸残基的HI的总和除以4(氨基酸残基数)而求出。对全部的连续的4个氨基酸残基求出疏水性指数的平均值(各氨基酸残基被用于1～4次平均值的计算)。接着，确定出连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域。即使在某一氨基酸残基对应于多个“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下，在区域中也作为1个氨基酸残基而含有。并且，该区域中含有的氨基酸残基的总数为p。另外，序列A中含有的氨基酸残基的总数为q。
例如，在提取到20处“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下(无重复)，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有20处连续的4个氨基酸残基(无重复)，p为20×4＝80。另外，例如，在2处“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”仅有1个氨基酸残基重复存在的情况下，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有7个氨基酸残基(p＝2×4-1＝7。“-1”为重复部分的扣除)。例如，在图4所示的结构域序列的情况下，“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”不重复地存在7个，因此p为7×4＝28。另外，例如，在图4所示的结构域序列的情况下，q为4+50+4+40+4+10+4+20+4+30＝170(不包括存在于C末端侧的最后的(A)n基序)。接着，将p除以q，由此能够算出p/q(％)。图4的情况下为28/170＝16.47％。
第五改造丝心蛋白中，p/q优选为6.2％以上，更优选为7％以上，进一步优选为10％以上，进一步更优选为20％以上，进一步更优选为30％以上。p/q的上限没有特别限制，例如可以为45％以下。
第五改造丝心蛋白例如可以通过如下方法得到：对于克隆出的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基(例如疏水性指数为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指数为正的氨基酸残基)、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基，以使其满足上述p/q的条件，由此改造成包含局部疏水性指数大的区域的氨基酸序列。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计出满足上述p/q的条件的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的改造。
作为疏水性指数大的氨基酸残基，没有特别限制，优选异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)，更优选缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和异亮氨酸(I)。
作为第五改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(5-i)包含序列号19(Met-PRT720)、序列号20(Met-PRT665)或序列号21(Met-PRT666)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(5-ii)包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(5-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号19所示的氨基酸序列是对于序列号7(Met-PRT410)所示的氨基酸序列，除C末端侧的末端的结构域序列以外每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)、进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并且使C末端侧的一部分氨基酸发生缺失而得到的氨基酸序列。序列号20所示的氨基酸序列是对于序列号8(Met-PRT525)所示的氨基酸序列，每隔一个REP分别插入1处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。序列号21所示的氨基酸序列是对于序列号8所示的氨基酸序列，每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。
(5-i)的改造丝心蛋白可以由序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列构成。
(5-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(5-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
第五改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(5-iii)包含序列号22(PRT720)、序列号23(PRT665)或序列号24(PRT666)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(5-iv)包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号22、序列号23和序列号24所示的氨基酸序列是分别在序列号19、序列号20和序列号21所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(5-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列构成。
(5-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(5-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
第五改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第六改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
第六改造丝心蛋白优选在REP的氨基酸序列中包含选自GGX基序和GPGXX基序中的至少一种基序。
第六改造丝心蛋白在REP中包含GPGXX基序的情况下，GPGXX基序含有率通常为1％以上，可以为5％以上，优选为10％以上。对GPGXX基序含有率的上限没有特别限制，可以为50％以下，也可以为30％以下。
本说明书中，“GPGXX基序含有率”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中，将该区域中含有的GPGXX基序的个数的总数的3倍的数(即，相当于GPGXX基序中的G和P的总数)设为s，将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列、进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以s/t算出GPGXX基序含有率。
GPGXX基序含有率的计算中，将“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”作为对象的原因在于，在“位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列”(相当于REP的序列)中有时含有与丝心蛋白的特征性序列的相关性低的序列，在m小的情况下(即，结构域序列短的情况下)，会影响GPGXX基序含有率的计算结果，因此要排除该影响。需要说明的是，在“GPGXX基序”位于REP的C末端的情况下，即使在“XX”为例如“AA”的情况下，也作为“GPGXX基序”来处理。
图5是示出改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。参考图5对GPGXX基序含有率的计算方法具体地进行说明。首先，在图5所示的改造丝心蛋白的结构域序列(为“[(A)n基序-REP]m-(A)n基序”型)中，全部REP都包含在“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”(图5中“区域A”所示的序列)中，因此，用于计算s的GPGXX基序的个数为7，s为7×3＝21。同样地，由于全部REP都包含在“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”(图5中“区域A”所示的序列)中，因此，从该序列中进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数t为50+40+10+20+30＝150。接着，将s除以t，由此能够算出s/t(％)，在图5的改造丝心蛋白的情况下为21/150＝14.0％。
第六改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下，更优选为7％以下，进一步优选为4％以下，特别优选为0％。
本说明书中，“谷氨酰胺残基含有率”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(相当于图5的“区域A”的序列)中含有的全部REP中，将该区域中含有的谷氨酰胺残基的总数设为u，将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列、进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以u/t算出谷氨酰胺残基含有率。谷氨酰胺残基含有率的计算中，将“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”作为对象的原因与上述原因相同。
第六改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于使REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基发生缺失、或者将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
“其他氨基酸残基”只要是谷氨酰胺残基以外的氨基酸残基即可，优选为疏水性指数比谷氨酰胺残基大的氨基酸残基。氨基酸残基的疏水性指数如表1所示。
如表1所示，作为疏水性指数比谷氨酰胺残基大的氨基酸残基，可列举选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)、丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)和组氨酸(H)中的氨基酸残基。这些之中，更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基，进一步优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和苯丙氨酸(F)中的氨基酸残基。
第六改造丝心蛋白中，REP的疏水度优选为-0.8以上，更优选为-0.7以上，进一步优选为0以上，进一步更优选为0.3以上，特别优选为0.4以上。对REP的疏水度的上限没有特别限制，可以为1.0以下，也可以为0.7以下。
本说明书中，“REP的疏水度”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(相当于图5的“区域A”的序列)中含有的全部REP中，将该区域的各氨基酸残基的疏水性指数的总和设为v，将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列、进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以v/t算出REP的疏水度。REP的疏水度的计算中，将“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”作为对象的原因与上述原因相同。
第六改造丝心蛋白中，其结构域序列可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于使REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列的改造的基础上，进一步具有相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第六改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。
作为第六改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(6-i)包含序列号25(Met-PRT888)、序列号26(Met-PRT965)、序列号27(Met-PRT889)、序列号28(Met-PRT916)、序列号29(Met-PRT918)、序列号30(Met-PRT699)、序列号31(Met-PRT698)或序列号32(Met-PRT966)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(6-ii)包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31或序列号32所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(6-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号25所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号26所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为TS、并且将其余的Q置换为A而得到的氨基酸序列。序列号27所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。序列号28所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VI、并且将其余的Q置换为L而得到的氨基酸序列。序列号29所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VF、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号30所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列(Met-PRT525)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号31所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号32所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中存在的20个结构域序列的区域重复2次而得到的序列中的QQ全部置换为VF、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31和序列号32所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表2)。
[表2]
(6-i)的改造丝心蛋白可以由序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31或序列号32所示的氨基酸序列构成。
(6-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31或序列号32所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(6-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-ii)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-ii)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。由此，能够进行改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可见化等。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(6-iii)包含序列号33(PRT888)、序列号34(PRT965)、序列号35(PRT889)、序列号36(PRT916)、序列号37(PRT918)、序列号38(PRT699)、序列号39(PRT698)或序列号40(PRT966)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(6-iv)包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39或序列号40所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39和序列号40所示的氨基酸序列是分别在序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31和序列号32所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。由于仅是在N末端添加了标签序列，因此谷氨酰胺残基含有率没有变化，序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39和序列号40所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表3)。
[表3]
(6-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39或序列号40所示的氨基酸序列构成。
(6-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39或序列号40所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(6-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-iv)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-iv)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
改造丝心蛋白可以为兼具第一改造丝心蛋白、第二改造丝心蛋白、第三改造丝心蛋白、第四改造丝心蛋白、第五改造丝心蛋白和第六改造丝心蛋白所具有的特征中的至少两个以上特征的改造丝心蛋白。
本实施方式的改造丝心蛋白的极限氧指数(LOI)值可以为18以上、20以上、22以上、24以上、26以上、28以上、29以上或30以上。本说明书中，LOI值为基于日本“消防危50号(1995年5月31日)”中记载的“粉粒状或熔点低的合成树脂的试验方法”而测得的值。
本实施方式的改造丝心蛋白的根据下述式A求出的最高吸湿发热度可以为超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
需要说明的是，式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。
本实施方式的改造丝心蛋白的最高吸湿发热度可以为0.026℃/g以上、0.027℃/g以上、0.028℃/g以上、0.029℃/g以上、0.030℃/g以上、0.035℃/g以上或0.040℃/g以上。最高吸湿发热度的上限没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
本实施方式的改造丝心蛋白的根据下述式B求出的保温性指数可以为0.20以上。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
在此，本说明书中，保温率是指通过使用Thermo-Labo II型试验机(30cm/秒的有风下)的干接触法测得的保温率，是通过后述的参考例中记载的方法而测得的值。
本实施方式的改造丝心蛋白的保温性指数可以为0.22以上，可以为0.24以上，可以为0.26以上，可以为0.28以上，可以为0.30以上，可以为0.32以上。保温性指数的上限没有特别限制，可以为例如0.60以下或0.40以下。
作为来源于胶原蛋白的蛋白质，可列举例如包含式3：[REP2]i所示的结构域序列的蛋白质(在此，式3中，i表示5～300的整数。REP2表示由Gly-X-Y构成的氨基酸序列，X和Y表示Gly以外的任意的氨基酸残基。两个以上存在的REP2彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。)。具体而言，可列举包含序列号41所示的氨基酸序列的蛋白质。序列号41所示的氨基酸序列是在从NCBI数据库获得的人的IV型胶原蛋白的部分序列(NCBI的GenBank的登录号：CAA56335.1、GI：3702452)的相当于重复部分和基序的第301位残基至第540位残基的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
作为来源于节肢弹性蛋白的蛋白质，可列举例如包含式4：[REP3]j所示的结构域序列的蛋白质(在此，式4中，j表示4～300的整数。REP3表示由Ser-J-J-Tyr-Gly-U-Pro构成的氨基酸序列。J表示任意的氨基酸残基，特别优选为选自由Asp、Ser和Thr组成的组中的氨基酸残基。U表示任意氨基酸残基，特别优选为选自由Pro、Ala、Thr和Ser组成的组中的氨基酸残基。两个以上存在的REP4彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。)。具体而言，可列举包含序列号42所示的氨基酸序列的蛋白质。序列号42所示的氨基酸序列是在节肢弹性蛋白(NCBI的GenBank的登录号NP 611157、GI：24654243)的氨基酸序列中将第87位残基的Thr置换为Ser并且将第95位残基的Asn置换为Asp、在置换后的序列的第19位残基至第321位残基的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
作为来源于弹性蛋白的蛋白质，可列举例如具有NCBI的GenBank的登录号AAC98395(人)、I47076(绵羊)、NP786966(牛)等的氨基酸序列的蛋白质。具体而言，可列举包含序列号43所示的氨基酸序列的蛋白质。序列号43所示的氨基酸序列是在NCBI的GenBank的登录号AAC98395的氨基酸序列的第121位残基至第390位残基的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
作为来源于角蛋白的蛋白质，可列举例如山羊(Capra hircus)的I型角蛋白等。具体而言，可列举包含序列号44所示的氨基酸序列(NCBI的GenBank的登录号ACY30466的氨基酸序列)的蛋白质。
上述结构蛋白质和来源于该结构蛋白质的改造结构蛋白质可以单独使用一种或者组合使用两种以上。
＜蛋白质的制造方法＞
上述任一实施方式的蛋白质例如也可以通过下述方法进行生产：利用具有编码该蛋白质的核酸序列和以能够工作的方式与该核酸序列连接的一个或两个以上调节序列的表达载体对宿主进行转化，利用转化后的宿主来表达该核酸。
编码蛋白质的核酸的制造方法没有特别限制。例如可以通过利用编码天然丝心蛋白的基因，利用聚合酶链式反应(PCR)等进行扩增而进行克隆，利用基因工程方法进行改造的方法；或者进行化学合成的方法来制造该核酸。核酸的化学合成方法也没有特别限制，例如可以利用下述方法化学合成基因：基于由NCBI网络数据库等获得的蛋白质的氨基酸序列信息，利用AKTA oligopilot plus 10/100(通用电气医疗日本株式会社)等自动合成寡核苷酸，将所合成的寡核苷酸通过PCR等进行连接。此时，为了易于进行蛋白质的纯化和/或确认，可以合成编码由在上述氨基酸序列的N末端添加由起始密码子和His10标签构成的氨基酸序列而得到的氨基酸序列构成的蛋白质的核酸。
调节序列是对宿主中的改造丝心蛋白的表达进行调控的序列(例如，启动子、增强子、核糖体结合序列、转录终止序列等)，可以根据宿主的种类适当选择。作为启动子，可以使用在宿主细胞中发挥功能、能够表达诱导改造丝心蛋白的诱导性启动子。诱导性启动子是能够根据诱导物质(表达诱导剂)的存在、阻遏物分子的不存在、或者温度、渗透压或pH值的上升或降低等物理因素对转录进行调控的启动子。
表达载体的种类可以根据宿主的种类适当选择质粒载体、病毒载体、柯斯质粒(cosmid)载体、福斯质粒(fosmid)载体、人工染色体载体等。作为表达载体，优选使用在宿主细胞中能够自主复制、或者能够整合到宿主的染色体中、且在能够对编码蛋白质的核酸进行转录的位置含有启动子的表达载体。
作为宿主，原核生物、以及酵母、丝状真菌、昆虫细胞、动物细胞和植物细胞等真核生物均可以优选使用。
作为原核生物的宿主的优选例，可列举属于埃希氏菌属、短芽孢杆菌属、沙雷氏菌属、芽孢杆菌属、微杆菌属、短杆菌属、棒杆菌属和假单胞菌属等的细菌。作为属于埃希氏菌属的微生物，可列举例如大肠杆菌(Escherichia coli)等。作为属于短芽孢杆菌属的微生物，可列举例如土壤短芽孢杆菌(Brevibacillus agri)等。作为属于沙雷氏菌属的微生物，可列举例如液化沙雷氏菌(Serratia liquefacience)等。作为属于芽孢杆菌属的微生物，可列举例如枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)等。作为属于微杆菌属的微生物，可列举例如嗜氨微杆菌(Microbacterium ammoniaphilum)等。作为属于短杆菌属的微生物，可列举例如叉开短杆菌(Brevivacterium divaricatum)等。作为属于棒杆菌属的微生物，可列举例如产氨棒杆菌(Corynebacterium ammoniagenes)等。作为属于假单胞菌(Pseudomonas)属的微生物，可列举例如恶臭假单胞菌(Pseudomonas putida)等。
在以原核生物作为宿主的情况下，作为导入编码蛋白质的核酸的载体，可列举例如pBTrp2(Boehringer Mannheim公司制)、pGEX(Pharmacia公司制)、pUC18、pBluescriptII、pSupex、pET22b、pCold、pUB110、pNCO2(日本特开2002-238569号公报)等。
作为真核生物的宿主，可列举例如酵母和丝状真菌(霉菌等)。作为酵母，可列举例如属于酵母属、毕赤酵母属、裂殖酵母属等的酵母。作为丝状真菌，可列举例如属于曲霉属、青霉属、木霉(Trichoderma)属等的丝状真菌。
在以真核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可列举例如YEp13(ATCC37115)、YEp24(ATCC37051)等。作为向上述宿主细胞中导入表达载体的方法，只要是将DNA导入上述宿主细胞中的方法则均可以使用。可列举例如使用钙离子的方法[Proc.Natl.Acad.Sci.USA,69,2110(1972)]、电穿孔法、原生质球法、原生质体法、乙酸锂法、感受态细胞法等。
作为利用以表达载体进行了转化的宿主的核酸的表达方法，除了直接表达以外，还可以依照分子克隆第二版中记载的方法等进行分泌生产、融合蛋白质表达等。
蛋白质例如可以通过将利用表达载体进行了转化的宿主在培养用培养基中培养，使该蛋白质在培养用培养基中生成和蓄积，并从该培养用培养基中采集来制造。将宿主在培养用培养基中培养的方法可以按照宿主的培养中通常使用的方法进行。
在宿主为大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的情况下，作为培养用培养基，只要是含有宿主可同化的碳源、氮源和无机盐类等、能够高效地进行宿主的培养的培养基，则可以使用天然培养基和合成培养基中的任意一种。
作为碳源，只要是上述转化微生物可同化的碳源即可，可以使用例如葡萄糖、果糖、蔗糖以及含有这些糖的糖蜜、淀粉和淀粉水解物等碳水化合物、乙酸和丙酸等有机酸、以及乙醇和丙醇等醇类。作为氮源，可以使用例如氨、氯化铵、硫酸铵、乙酸铵和磷酸铵等无机酸或有机酸的铵盐、其他含氮化合物、以及蛋白胨、肉提取物、酵母提取物、玉米浆、酪蛋白水解物、豆粕和豆粕水解物、各种发酵菌体及其消化产物。作为无机盐，可以使用例如磷酸二氢钾、磷酸氢二钾、磷酸镁、硫酸镁、氯化钠、硫酸亚铁、硫酸锰、硫酸铜和碳酸钙。
大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的培养例如可以在振荡培养或深部通气搅拌培养等需氧条件下进行。培养温度例如为15～40℃。培养时间通常为16小时～7天。培养中的培养用培养基的pH优选保持于3.0～9.0。培养用培养基的pH的调节可以使用无机酸、有机酸、碱溶液、尿素、碳酸钙和氨等进行。
另外，培养中，可以根据需要在培养用培养基中添加氨苄青霉素和四环素等抗生素。在对利用使用诱导性启动子作为启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以根据需要在培养基中添加诱导剂。例如，在对利用使用lac启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷等；在对利用使用trp启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加吲哚丙烯酸等。
所表达的蛋白质的分离和纯化可以利用通常使用的方法进行。例如，在该蛋白质以溶解状态在细胞内进行表达的情况下，在培养结束后，通过离心分离回收宿主细胞，悬浮于水系缓冲液中后，利用超声波破碎机、弗氏压碎器、Manton-Gaulin匀浆器和戴诺研磨机(DYNO-MILL)等将宿主细胞破碎，得到无细胞提取液。从通过将该无细胞提取液离心分离而得到的上清中，单独或组合使用蛋白质的分离纯化中通常使用的方法、即溶剂提取法、利用硫酸铵等的盐析法、脱盐法、利用有机溶剂的沉淀法、使用二乙基氨基乙基(DEAE)-琼脂糖、DIAION HPA-75(三菱化成公司制)等树脂的阴离子交换层析法、使用S-琼脂糖FF(Pharmacia公司制)等树脂的阳离子交换层析法、使用丁基琼脂糖、苯基琼脂糖等树脂的疏水性层析法、使用分子筛的凝胶过滤法、亲和层析法、聚焦层析法、等电聚焦电泳等电泳法等方法，能够得到纯化制备品。
另外，在蛋白质在细胞内形成不溶体而进行表达的情况下，同样地回收宿主细胞后将其破碎并进行离心分离，由此以沉淀级分的形式回收蛋白质的不溶体。回收的蛋白质的不溶体可以利用蛋白变性剂进行可溶化。该操作后，利用与上述同样的分离纯化法能够得到蛋白质的纯化制备品。在该蛋白质被分泌到细胞外的情况下，可以从培养上清中回收该蛋白质。即，利用离心分离等方法对培养物进行处理，由此获得培养上清，通过使用与上述同样的分离纯化法，能够从该培养上清中得到纯化制备品。
<蛋白质纤维的制造方法>
蛋白质纤维可以利用公知的纺丝方法进行制造。即，例如在制造包含蛋白质作为主要成分的蛋白质纤维时，首先，将依照上述方法制造的蛋白质(例如改造丝心蛋白)根据需要与作为溶解促进剂的无机盐一起添加到二甲基亚砜(DMSO)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)、甲酸或六氟异丙醇(HFIP)等溶剂中，进行溶解而制作纺丝原液。接着，使用该纺丝原液，利用湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝，能够得到目标蛋白质纤维。作为优选的纺丝方法，可列举湿式纺丝或干湿式纺丝。
图6是示意性地示出用于制造蛋白质纤维的纺丝装置的一例的说明图。图6所示的纺丝装置10为干湿式纺丝用的纺丝装置的一例，具有挤出装置1、未拉伸丝制造装置2、湿热拉伸装置3和干燥装置4。
对使用纺丝装置10的纺丝方法进行说明。首先，利用齿轮泵8将储藏于储槽7中的纺丝原液6从喷头9挤出。在实验室规模上，可以将纺丝原液填充至注射器中，使用注射泵从喷嘴挤出。接着，挤出的纺丝原液6经过气隙19被供给至凝固液槽20的凝固液11内，溶剂被除去，蛋白质发生凝固，形成纤维状凝固体。接着，纤维状凝固体被供给至拉伸浴(清洗浴)槽21内的温水12中，进行拉伸。拉伸倍率由供给夹持辊13与引离夹持辊14的速度比决定。然后，拉伸后的纤维状凝固体被供给至干燥装置4，在丝路22内被干燥，以卷丝体5的形式得到蛋白质纤维36。18a～18g为导丝器。
作为凝固液11，只要是能够脱溶剂的溶剂即可，可列举例如甲醇、乙醇和2-丙醇等碳原子数1～5的低级醇、以及丙酮等。凝固液11可以适当含有水。凝固液11的温度优选为0～30℃。在使用具有直径0.1～0.6mm的喷嘴作为喷头9的注射泵的情况下，挤出速度优选为每一孔0.2～6.0ml/小时，更优选为每一孔1.4～4.0ml/小时。凝固后的蛋白质在凝固液11中通过的距离(实质上为从导丝器18a至导丝器18b的距离)只要是能够高效地进行脱溶剂的长度即可，例如为200～500mm。未拉伸丝的引离速度例如可以为1～20m/分钟，优选为1～3m/分钟。在凝固液11中的停留时间例如可以为0.01～3分钟，优选为0.05～0.15分钟。另外，可以在凝固液11中进行拉伸(预拉伸)。凝固液槽20可以设置多段，并且可以根据需要在各段或特定的段中进行拉伸。
需要说明的是，关于得到蛋白质纤维时实施的拉伸，除了例如上述的在凝固液槽20内进行的预拉伸和在拉伸浴槽21内进行的湿热拉伸以外，还可以采用干热拉伸。
湿热拉伸可以在温水中、向温水中添加有机溶剂等而得到的溶液中或蒸汽加热中进行。作为温度，例如可以为50～90℃，优选为75～85℃。在湿热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如1～10倍，优选拉伸2～8倍。
干热拉伸可以使用管式电热炉、干热板等来进行。作为温度，例如可以为140℃～270℃，优选为160℃～230℃。在干热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如0.5～8倍，优选拉伸1～4倍。
湿热拉伸和干热拉伸可以分别单独进行，另外也可以将它们以多步或组合进行。即，可以以湿热拉伸进行第一步拉伸，以干热拉伸进行第二步拉伸；或者第一步拉伸进行湿热拉伸，第二步拉伸进行湿热拉伸，进一步以干热拉伸进行第三步拉伸等，可以将湿热拉伸和干热拉伸适当组合进行。
关于最终拉伸倍率，其下限值相对于未拉伸丝(或预拉伸丝)优选为大于1倍、2倍以上、3倍以上、4倍以上、5倍以上、6倍以上、7倍以上、8倍以上、9倍以上中的任意一种，上限值优选为40倍以下、30倍以下、20倍以下、15倍以下、14倍以下、13倍以下、12倍以下、11倍以下、10倍以下。
＜蛋白质纤维＞
本实施方式的蛋白质纤维包含蛋白质，优选包含蛋白质作为主要成分。蛋白质纤维可以为对上述蛋白质进行纺丝而得的，这种情况下，可以包含上述蛋白质作为主要成分。以下，根据所使用的蛋白质也简称为“改造蛋白质纤维”、“改造丝心蛋白纤维”、“改造蛛丝丝心蛋白纤维”等。蛋白质纤维可以为短纤维，也可以为长纤维。
本实施方式的蛋白质纤维优选仅通过与水分接触而呈湿润状态就能够收缩。另外，一个实施方式的蛋白质纤维优选通过与水分接触而呈湿润状态、此后进行干燥而能够更大程度地收缩。蛋白质纤维的收缩率由下述式I定义。
式I：收缩率(％)＝{1-(经历包括与水分接触的步骤的收缩工序之后的蛋白质纤维的长度/经历收缩工序之前的蛋白质纤维的长度)}×100
本实施方式的蛋白质纤维可以具有2.0％以上、2.5％以上、3％以上、3.5％以上、4％以上、4.5％以上、5％以上、5.5％以上或6％以上的收缩率。换言之，通过呈湿润状态而带来的蛋白质纤维的收缩率(参照下式II)可以为2.0％以上。
式II：通过呈湿润状态而带来的收缩率(％)＝{1-(与水分接触而呈湿润状态后的蛋白质纤维的长度/与水分接触之前的蛋白质纤维的长度)}×100
在与水分接触而呈湿润状态、此后进行干燥的情况下，本实施方式的蛋白质纤维可以以超过7％、15％以上、25％以上、32％以上、40％以上、48％以上、56％以上、64％以上或72％以上的收缩率进行收缩。换言之，通过呈湿润和干燥状态而带来的蛋白质纤维的收缩率(参照下式III)可以超过7％。
式III：通过呈湿润和干燥状态而带来的收缩率(％)＝{1-(与水分接触而呈湿润状态后、进行干燥后的蛋白质纤维的长度/与水分接触之前的蛋白质纤维的长度)}×100
收缩率的上限通常为80％以下。
本实施方式的蛋白质纤维的LOI值可以为18以上，可以为20以上，可以为22以上，可以为24以上，可以为26以上，可以为28以上，可以为29以上，可以为30以上。本说明书中，
本实施方式的蛋白质纤维的根据下述式A求出的最高吸湿发热度可以超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
需要说明的是，式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。
本实施方式的蛋白质纤维的最高吸湿发热度可以为0.026℃/g以上，可以为0.027℃/g以上，可以为0.028℃/g以上，可以为0.029℃/g以上，可以为0.030℃/g以上，可以为0.035℃/g以上，可以为0.040℃/g以上。最高吸湿发热度的上限没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
本实施方式的蛋白质纤维的根据下述式B求出的保温性指数可以为0.20以上。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
本实施方式的蛋白质纤维的保温性指数可以为0.22以上，可以为0.24以上，可以为0.26以上，可以为0.28以上，可以为0.30以上，可以为0.32以上。保温性指数的上限没有特别限制，可以为例如0.60以下或0.40以下。
＜原料织物＞
原料织物可以通过对上述至少部分包含蛋白质纤维的纤维(也称为材料丝)进行织造而得到。作为材料丝，可以将仅由蛋白质纤维构成的单纱和将蛋白质纤维与其他纤维组合而成的复纱分别单独使用或将它们组合使用。上述单纱和上述复纱可以为将短纤维捻合而成的短纤纱，可以为将长纤维捻合而成的长丝纱。作为上述单纱和上述复纱，优选使用长丝纱。需要说明的是，单纱可以由仅使用一种蛋白质的纤维形成，也可以由使用两种以上蛋白质的纤维形成。另外，其他纤维是指不含蛋白质的纤维等，可列举例如尼龙、聚酯等合成纤维、铜氨纤维、人造丝等再生纤维、以及棉、麻等天然纤维。在将蛋白质纤维与其他纤维组合使用的情况下，以包含蛋白质纤维的纤维总量为基准，蛋白质纤维的含量优选为质量5％以上，更优选为质量20％以上，进一步优选为质量50％以上。通过使蛋白质纤维的含量为如上所述的范围，能够对原料织物的收缩工序中的收缩率进行调节。另外，复纱包括例如混纺纱、混纤纱、包芯纱等。
原料织物可以为具有平纹、斜纹或贡缎(缎纹)中的任一种组织的织物。通常，织物的织造密度(经纱的织造密度和纬纱的织造密度)受到经纱和纬纱各自的纤度等大幅影响(例如，若纤度变低则最大织造密度变大，若纤度变高则最大织造密度变小)，另外，经纱的织造密度与纬纱的织造密度彼此相关(例如，前者变大则后者变小，或者前者变小则后者变大)。这里，例如在纤度为190旦尼尔的情况下，所使用的原料织物的经纱和纬纱中的两者或一者的织造密度可以为20条/英寸以上或25条/英寸以上。织造密度是指每1英寸(1英寸相当于2.54cm。)织物的经纱或纬纱的条数。经纱的织造密度和纬纱的织造密度分别称为经纱密度和纬纱密度，分别表示每1英寸织物的经纱和纬纱的条数。织物的织造密度例如可以通过JIS L 1096：2010的方法来测定。
织造方法没有特别限制，例如可以使用公知的织机对材料丝进行织造。作为所使用的织机，可列举例如有梭织机、以及片梭织机、剑杆织机、喷水织机、喷气织机等无梭织机。
织造工序可以包括对原料织物的织造密度进行调整的工序(以下也称为“织造密度调整工序”。)。即，织造工序可以根据作为目标的高密度织物的织造密度而包括对原料织物的织造密度(经纱密度和纬纱密度中的两者或一者)进行调整的工序。通过包括这样的工序，可以容易地对使原料织物收缩而得到的高密度织物的织造密度进行调整。需要说明的是，原料织物的织造密度可以通过调整织机的筘齿的数量、穿过一个筘齿的经纱数(所谓的“穿入数”。)和材料丝(经纱和纬纱)的纤度来控制。
更具体而言，织造密度调整工序例如可以为调整原料织物的织造密度以使得后述的收缩工序中得到的高密度织物满足下述(i)或(ii)中的至少任意一个条件的工序。
(i)高密度织物的经纱和纬纱的纤度为190旦尼尔的情况下，经纱和纬纱中的两者或一者的织造密度为55条/英寸以上。
(ii)高密度织物的织造密度相对于原料织物的织造密度的增加率超过1倍。
织造密度调整工序中，例如在纤度为190旦尼尔的情况下，可以将原料织物的经纱和纬纱中的两者或一者的织造密度调整为20条/英寸以上或25条/英寸以上，使得高密度织物的织造密度能满足上述(i)或(i)中的至少任意一个条件。
＜收缩工序＞
收缩工序中，使原料织物与水分接触而呈湿润状态(以下也称为“接触步骤”。)。湿润状态是指至少一部分蛋白质纤维被水润湿的状态。通过在接触步骤中使原料织物呈湿润状态，能够不依靠外力而使蛋白质纤维发生收缩(也称为水收缩)，由此产生织物整体的收缩。在所述工序中，蛋白质纤维的不依靠外力的收缩被认为是由于例如下述原因而产生的。即，认为一个原因是由于蛋白质的二级结构或三级结构；认为另外一个原因是由于，例如在具有通过制造工序中的拉伸等产生的残余应力的蛋白质纤维中，水分渗入到纤维间或纤维内，由此使残余应力得到缓和，从而产生。因此认为，收缩工序中的蛋白质纤维的收缩率也可以根据例如上述蛋白质纤维的制造过程中的拉伸倍率的大小而任意地进行控制。因此，通过上述蛋白质纤维的制造过程中的拉伸倍率的调节等来调节收缩率，通过使用包含该调节了收缩率的蛋白质纤维的材料丝，能够任意地调节原料织物与水分接触而呈湿润状态时的原料织物的收缩量。其结果是，认为能够得到具有所期望的织造密度的高密度织物。
另外，通过从收缩率彼此不同的材料丝中适当选择合适的材料丝并组合使用，还可期待能够进行高密度织物的织造密度的调节。此外，通过限制通过呈湿润状态而带来的原料织物的收缩量，无论材料丝的种类等如何，都能够对高密度织物的织造密度进行调节。限制原料织物的由与水分接触而带来的收缩量的方法没有特别限定。作为限制收缩量的方法，可列举例如在将原料织物的周端部固定的状态下使原料织物与水分接触而收缩的方法等。更具体而言，可以在将原料织物的周端部整个固定于尺寸比与水分接触前的原料织物的原来的尺寸小、并且比在使周端部自由的状态下使水分与原料织物接触而使其发生最大量收缩来得到的织物的尺寸大规定尺寸的框体等上的状态(允许以框体的尺寸与原料织物的尺寸的差值发生收缩的状态)下使原料织物与水分接触，由此进行收缩量的调节。通过对这样的框体的尺寸进行各种调节，能够任意地调节高密度织物的织造密度。
本说明书中，“水分”是指液体和气体中的任意一种状态的水。接触步骤中使水分与原料织物接触的方法也没有特别限定。可列举例如将原料织物浸渍于水中的方法、将水以常温或以加温后的蒸汽等的状态对原料织物进行喷雾的方法、和将原料织物暴露于充满水蒸气的高湿度环境下的方法等。这些方法之中，从有效地实现收缩时间的缩短、并且能够实现加工设备的简化等考虑，优选将原料织物浸渍于水中的方法。作为将原料织物浸渍于水中的方法，具体而言，例如有将原料织物投入收容有规定温度的水的容器内的方法等。
接触步骤中使水分与原料织物接触时的水的温度没有特别限定，例如优选低于沸点。若为这样的温度，则处理性和收缩工序的作业性等得到提高。另外，水的温度的上限值优选为90℃以下，更优选为80℃以下。水的温度的下限值优选为10℃以上，更优选为40℃以上，进一步优选为70℃以上。与原料织物接触的水的温度可以根据构成原料织物的纤维进行调节。另外，在使水分与原料织物接触的期间，水的温度可以为恒定的，也可以按照达到规定温度的方式使水的温度发生变动。
接触步骤中使水分与原料织物接触的时间没有特别限制，例如可以为1分钟以上。该时间也可以为10分钟以上，也可以为20分钟以上，也可以为30分钟以上。另外，对该时间的上限没有特别限制，从缩短制造工序的时间的观点和排除蛋白质纤维的水解的可能性等观点出发，例如，可以为120分钟以下，也可以为90分钟以下，也可以为60分钟以下。
收缩工序可以在接触步骤的基础上进一步包括在使原料织物与水分接触而呈湿润状态后、使其干燥的步骤(以下也称为“干燥步骤”)。
干燥步骤中的干燥方法没有特别限定，例如，可以为自然干燥，也可以使用干燥设备强制地进行干燥。作为干燥温度，只要是比构成织物的蛋白质受到热损伤的温度低的温度则没有任何限定，通常为20～150℃范围内的温度，优选为40～120℃范围内的温度，更优选为60～100℃范围内的温度。若为这样的温度范围内，则不会发生蛋白质的热损伤等，能够更迅速且高效地将织物进行干燥。干燥时间根据干燥温度等适当选择，例如采用可尽量排除蛋白质纤维的过度干燥对织物的品质和物性等的影响的时间。
根据上述制造方法，利用水分使至少部分包含蛋白质纤维的纤维发生了收缩，因此与仅对该纤维进行织造而得到的以往的织物相比，可以制造织造密度更高的织物(高密度织物)。另外，可以制造织造密度满足上述(i)或(ii)中的至少任意一种条件的高密度织物，可以制造满足上述的(i)或(ii)中的至少任意一种条件、并且具有超过通过现有技术能够实现的织造密度的织造密度的织物。
＜高密度织物＞
本说明书中的“高密度织物”是指织造密度高的织物。
关于一个实施方式的高密度织物的经纱和纬纱中的两者或一者的织造密度，虽然受经纱和纬纱的纤度等影响，但是例如在经纱或纬纱的纤度为190旦尼尔的情况下，可以为55条/英寸以上、60条/英寸以上、65条/英寸以上、70条/英寸以上、75条/英寸以上、80条/英寸以上、85条/英寸以上、90条/英寸以上、95条/英寸以上、100条/英寸以上或105条/英寸以上。经纱和纬纱中的两者或一者的织造密度为上述下限值以上时，可以使织物具有适度的弹力、硬挺度。通过本发明得到的高密度织物的织造密度的上限值没有特别限制，可以为150条/英寸以下。高密度织物的织造密度可以通过调整原料织物的织造密度、原料织物的通过与水分接触而带来的收缩率、构成原料织物的至少部分包含蛋白质纤维的纤维的通过与水分接触而带来的收缩率等来进行控制。
一个实施方式的高密度织物的经纱和纬纱中的两者或一者的织造密度通过原料织物与水分的接触，与原料织物的经纱和纬纱中的两者或一者的织造密度相比增加。
高密度织物的织造密度的增加率可以通过对上述经历收缩工序之前的原料织物与经历收缩工序之后的织物(高密度织物)的、织物每1平方英寸的经纱和纬纱的总数进行比较来求出。即，例如按照下式IV来算出高密度织物的织造密度相对于原料织物的织造密度的增加率。
式IV：织造密度的增加率＝(N1s+N2s)/(N1d+N2d)
式中，
N1s表示经历收缩工序之后的高密度织物的经纱密度，
N2s表示经历收缩工序之后的高密度织物的纬纱密度，
N1d表示经历收缩工序之前的原料织物的经纱密度，
N2d表示经历收缩工序之前的原料织物的经纱密度。
因此，N1s+N2s为经历收缩工序之后的高密度织物每1平方英寸的经纱和纬纱的总数，N1d+N2d为经历收缩工序之前的原料织物每1平方英寸的经纱和纬纱的总数。
高密度织物的织造密度的增加率相对于原料织物的织造密度可以为例如超过1倍、1.15倍、1.5倍、1.7倍、2倍或2.5倍。高密度织物的织造密度的增加率相对于原料织物的织造密度可以为例如10倍以下。通过以织造密度的增加率达到上述范围的方式进行收缩工序，可以使高密度织物具有适度的弹力、硬挺度。
一个实施方式的高密度织物可以为具有超过以往方法中通过织造工序能够实现的织造密度的最大值(理论上的织造极限密度)的织造密度(经纱密度和纬纱密度中的两者或任意一者)的织物。在此，通过织造工序能够实现的经纱和纬纱的织造密度的最大值例如可以通过使用由纤度和织造密度求出的经纱和纬纱各自的覆盖系数、以及表示它们的关系的织造性线图的公知方法来求出。即，通过从织造性线图读取经纱具有规定的覆盖系数时的纬纱的最大覆盖系数，可以求出经纱具有规定的织造密度时的纬纱的理论上的织造极限密度，或者相反地，通过从织造性线图读取纬纱具有规定的覆盖系数时的经纱的最大覆盖系数，可以求出纬纱具有规定的织造密度时的经纱的理论上的织造极限密度。
需要说明的是，覆盖系数为表示纱线(经纱或纬纱)以何种程度覆盖织物的表面的指标，极限密度织物之类的纱线与纱线之间没有间隙的织物中，纱线的覆盖系数为覆盖系数的理论上的最大值(极限值)。经纱和纬纱的覆盖系数的最大值可以由公知的织造性线图求出。织造性线图是指：将极限密度织物中的经纱的覆盖系数和纬纱的覆盖系数按照经纱与纬纱的支数比逐一作图而成的图，描述构成织物的每种组织所固有的织造性线图。
一个实施方式的高密度织物的LOI值可以为18以上，可以为20以上，可以为22以上，可以为24以上，可以为26以上，可以为28以上，可以为29以上，可以为30以上。
一个实施方式的高密度织物的根据下述式A求出的最高吸湿发热度可以为超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
需要说明的是，式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。
一个实施方式的高密度织物的最高吸湿发热度可以为0.026℃/g以上，可以为0.027℃/g以上，可以为0.028℃/g以上，可以为0.029℃/g以上，可以为0.030℃/g以上，可以为0.035℃/g以上，可以为0.040℃/g以上。最高吸湿发热度的上限没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
一个实施方式的高密度织物的根据下述式B求出的保温性指数可以为0.20以上。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
一个实施方式的高密度织物的保温性指数可以为0.22以上，可以为0.24以上，可以为0.26以上，可以为0.28以上，可以为0.30以上，可以为0.32以上。保温性指数的上限没有特别限制，可以为例如0.60以下或0.40以下。
实施例
以下基于实施例等更具体地说明本发明。但是，本发明不受以下的实施例限定。
[(1)改造蛛丝丝心蛋白(蛋白质)的制造]
(编码改造蛛丝丝心蛋白的核酸的合成和表达载体的构建)
设计具有序列号18所示的氨基酸序列的改造蛛丝丝心蛋白(PRT399)、具有序列号12所示的氨基酸序列的改造蛛丝丝心蛋白(PRT380)、具有序列号13所示的氨基酸序列的改造蛛丝丝心蛋白(PRT410)和具有序列号15所示的氨基酸序列的改造蛛丝丝心蛋白(PRT799)。
合成编码所设计的4种改造蛛丝丝心蛋白的核酸。该核酸中，在5’末端添加有NdeI位点、在终止密码子下游添加有EcoRI位点。将这4种核酸克隆至克隆载体(pUC118)中。然后，利用NdeI和EcoRI进行限制酶处理而切出该核酸后，重组到蛋白质表达载体pET-22b(+)中，得到表达载体。
(改造蛛丝丝心蛋白的表达)
利用所得到的pET-22b(+)表达载体对大肠杆菌BLR(DE3)进行转化。将该转化大肠杆菌在含有氨苄青霉素的2mL的LB培养基中培养15小时。将该培养液添加到含有氨苄青霉素的100mL的种子培养用培养基(表4)中，以使OD600达到0.005。将培养液温度保持于30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5为止(约15小时)，得到种子培养液。
[表4]
种子培养用培养基
将该种子培养液添加到添加有500mL的生产培养基(下述表5)的发酵罐中，以使OD600达到0.05。将培养液温度保持于37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，将培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％。
[表5]
生产培养基
在生产培养基中的葡萄糖被完全消耗后，立即以1mL/分钟的速度添加补料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。将培养液温度保持于37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。将培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％，进行20小时培养。然后，向培养液中添加1M的异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)以使终浓度达到1mM，诱导表达目标改造丝心蛋白。在添加IPTG后经过20小时的时刻，离心分离培养液，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS-PAGE，根据依赖于IPTG添加的与目标改造丝心蛋白相当的大小的条带的出现，确认到目标改造蛛丝丝心蛋白的表达。
(改造蛛丝丝心蛋白的纯化)
将添加IPTG后2小时后回收的菌体用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)进行清洗。使清洗后的菌体悬浮在包含约1mM的PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)中，利用高压均质器(GEA Niro Soavi公司制)将细胞破碎。将破碎的细胞离心分离，得到沉淀物。利用20mMTris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗所得到的沉淀物，直至达到高纯度为止。将清洗后的沉淀物以达到100mg/mL的浓度的方式悬浮在8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mM Tris-HCl、pH7.0)中，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟，使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制造的纤维素管36/32)在水中进行透析。通过离心分离来回收透析后得到的白色凝集蛋白质。利用冷冻干燥机从回收的凝集蛋白质中除去水分，得到目标改造丝心蛋白的冻干粉末。
[(2)改造蛛丝丝心蛋白纤维(改造蛋白质纤维)的制造]
(纺丝原液的制备)
准备以达到4.0质量％的方式溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂，向其中添加改造丝心蛋白的冻干粉末，使其浓度达到18质量％或24质量％，使用摇床使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造蛛丝丝心蛋白溶液(参照表6～9)。
(纺丝)
将所得到的改造蛛丝丝心蛋白溶液作为纺丝原液(dope liquid，纺丝原液)，通过使用基于图6所示的纺丝装置10的纺丝装置的干湿式纺丝进行纺丝和拉伸，制造改造蛛丝丝心蛋白纤维。所使用的纺丝装置是在图6所示的纺丝装置10中在未拉伸丝制造装置2(第一浴)与湿热拉伸装置3(第三浴)之间进一步具备第二未拉伸丝制造装置(第二浴)的纺丝装置。干湿式纺丝的条件如下所述。
挤出喷嘴直径：0.2mm
凝固浴(第一浴和第二浴)温度：2～15℃
清洗浴(第三浴)温度：17℃
总拉伸倍率：1～4倍
干燥温度：60℃
[(3)改造蛛丝丝心蛋白纤维(改造蛋白质纤维)的评价]
(收缩率评价)
对于制造例1～17中得到的各改造蛛丝丝心蛋白纤维，评价收缩率。即，实施使各改造蛛丝丝心蛋白纤维与水接触而呈湿润状态(接触步骤)、接着使其干燥(干燥步骤)的收缩工序，求出通过呈湿润状态而带来的改造蛛丝丝心蛋白纤维的收缩率、以及通过呈湿润和干燥状态而带来的改造蛛丝丝心蛋白纤维的收缩率。
＜接触步骤＞
由制造例1～17中得到的改造蛛丝丝心蛋白纤维的卷绕物分别切出长度30cm的多条试验用的改造蛛丝丝心蛋白纤维。将上述多条改造蛛丝丝心蛋白纤维捆扎而得到纤度为150旦尼尔的改造蛛丝丝心蛋白纤维束。在各改造蛛丝丝心蛋白纤维束上安装0.8g的铅锤，在该状态下将各改造蛛丝丝心蛋白纤维束在温度如表6～9所示的水中浸渍10分钟。然后，在水中测定各改造蛛丝丝心蛋白纤维束的长度。为了消除改造蛛丝丝心蛋白纤维束的打卷，在改造蛛丝丝心蛋白纤维束上安装有0.8g的铅锤的状态下实施测定。由下式V算出通过呈湿润状态而带来的改造蛛丝丝心蛋白纤维的收缩率(％)。式V中，Ld表示在水中浸渍前的改造蛛丝丝心蛋白纤维束的长度(30cm)，Lw表示浸渍在水中而呈湿润状态的改造蛛丝丝心蛋白纤维束的长度。
式V：通过呈湿润状态而带来的收缩率(％)＝{1-(Lw/Ld)}×100
＜干燥步骤＞
将改造蛛丝丝心蛋白纤维束从水中取出。将取出的改造蛛丝丝心蛋白纤维束在安装有0.8g的铅锤的状态下在室温下干燥2小时。干燥后，测定各改造蛛丝丝心蛋白纤维束的长度。接着按照下式VI算出各改造蛛丝丝心蛋白纤维的收缩率(％)。式VI中，Ld表示在水中浸渍前的改造蛛丝丝心蛋白纤维束的长度(30cm)，Lwd表示与水接触而呈湿润状态、接着使其干燥后的改造蛛丝丝心蛋白纤维束的长度。
式VI：通过呈湿润和干燥状态而带来的收缩率(％)＝{1-(Lwd/Ld)}×100
将结果示于表6～9。需要说明的是，表6～9中的总拉伸倍率表示纺丝工序中的总拉伸倍率。表6～9中，“收缩率(％)(湿润状态)”表示通过呈湿润状态而带来的改造蛛丝丝心蛋白纤维的收缩率，“收缩率(％)(干燥状态)”表示通过呈湿润和干燥状态而带来的改造蛛丝丝心蛋白纤维的收缩率。
[表6]
[表7]
[表8]
[表9]
[(4)实施例]
＜原料织物的制造＞
使用由改造蛛丝丝心蛋白纤维构成的加捻纱，利用剑杆织机(EvergreenAutomatic Sampling Loom：CCI制)，通过平织而织造出具有下述表10所示的彼此不同的织造密度的4种原料织物。在此，由改造丝心蛋白纤维构成的加捻纱的纤度为190d，捻度为450T/m。
＜高密度织物的制造＞
将上述所得到的4种原料织物分别在40℃的水中浸渍10分钟后使其干燥，由此制造改造丝心蛋白纤维加捻纱制的4种高密度织物(实施例1～4)。然后，调查所述实施例1～4的高密度织物的密度。将其结果示于下述表10。表中，织造密度以经纱密度乘以纬纱密度的形式示出。例如，织造密度“26×26”表示经纱密度为26(条/英寸)且纬纱密度为26(条/英寸)。
[(5)比较例]
使用由聚酰胺纤维构成的加捻纱代替上述由改造丝心蛋白纤维构成的加捻纱，与制作改造丝心蛋白纤维加捻纱制的原料织物时同样地进行操作，织造出具有下述表10所示的彼此不同的密度的4种原料织物。在此，由聚酰胺纤维构成的加捻纱的纤度为150d，捻度为150T/m。
然后，与上述实施例同样地将4种原料织物在水中浸渍后使其干燥，由此制造聚酰胺纤维加捻纱制的4种织物(比较例1～4)。然后调查所述比较例1～4的织物的密度。将其结果一并示于下述表10。
[表10]
在实施例1～4所使用的经纱和纬纱各自的织造密度中，在纬纱的织造密度为78(条/英寸)时，通过以往的织造工序能够实现的经纱的织造密度的理论上的最大值为102(条/英寸)。与此相对地，实施例4的高密度织物的经纱的织造密度达到119(条/英寸)，其为超过经纱的织造密度的理论上(织造极限)的最大值的值。
[(6)参考例1：改造蛛丝丝心蛋白的阻燃性的评价]
与上述(1)同样地得到改造蛛丝丝心蛋白(PRT799)的冻干粉末。PRT799为具有0以下的平均HI的亲水性改造蛛丝丝心蛋白。
向LiCl的DMSO溶液(浓度：4.0质量％)中添加改造蛛丝丝心蛋白(PRT799)的冻干粉末，使得达到浓度24质量％，使用摇床混合3小时而使其溶解。然后，除去不溶物和气泡，得到改造蛛丝丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将纺丝原液在90℃下用网眼为5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置而脱泡后，从针直径为0.2mm的实心喷嘴向100质量％甲醇凝固浴槽中吐出。吐出温度为90℃。凝固后，将得到的原丝卷取，自然干燥，得到改造蛛丝丝心蛋白纤维(原料纤维)。
使用将原料纤维捻合而成的加捻纱，通过使用圆编机的圆编制造针织物(粗度：180旦尼尔、机号：18)。将得到的针织物切出20g，作为试验片使用。
基于日本“消防危50号(1995年5月31日)”中记载的“粉粒状或熔点低的合成树脂的试验方法”进行燃烧性试验。试验在温度22℃、相对湿度45％、气压1021hPa的条件下实施。将测定结果(氧浓度(％)、燃烧率(％)和换算燃烧率(％))示于表11。
[表11]
燃烧性试验的结果是，用改造蛛丝丝心蛋白(PRT799)纤维编织而得的针织物的极限氧指数(LOI)值为27.2。通常，若LOI值为26以上，则视为有阻燃性。可知改造蛛丝丝心蛋白的阻燃性优良。
[(7)参考例2：改造蛛丝丝心蛋白的吸湿发热性的评价]
与上述(1)同样地得到改造蛛丝丝心蛋白(PRT918和PRT799)的冻干粉末。PRT918为具有序列号37所示的氨基酸序列、具有超过0的平均HI的疏水性改造蛛丝丝心蛋白。
向LiCl的DMSO溶液(浓度：4.0质量％)中添加改造蛛丝丝心蛋白(PRT918和PRT799)的冻干粉末，使得达到浓度24质量％，使用摇床混合3小时而使其溶解。然后，除去不溶物和气泡，得到改造蛛丝丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将纺丝原液在60℃下用网眼为5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置而脱泡后，从针直径为0.2mm的实心喷嘴向100质量％甲醇凝固浴槽中吐出。吐出温度为60℃。凝固后，将得到的原丝卷取，自然干燥，得到改造蛛丝丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了比较，准备市售的羊毛纤维、棉纤维、天丝纤维、人造丝纤维和聚酯纤维作为原料纤维。
使用各原料纤维，通过使用横编机的横编分别制造针织物。将使用PRT918纤维或PRT799纤维的针织物的粗度和机号示于表12。调整使用其他原料纤维的针织物的粗度和机号，使得覆盖系数与改造蛛丝丝心蛋白纤维的针织物的覆盖系数大致相同。具体如表12所示。
[表12]
将2片切成10cm×10cm的针织物重叠，将四条边缝合而制成试验片(试样)。将试验片在低湿度环境(温度20±2℃、相对湿度40±5％)下放置4小时以上后，转移到高湿度环境(温度20±2℃、相对湿度90±5％)下，通过安装在试验片内部中央的温度传感器以1分钟的间隔测定温度，测定30分钟。
由测定结果根据下述式A求出最高吸湿发热度。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
图7为示出吸湿发热性试验的结果的一例的图。图的横轴是以将试样从低湿度环境转移到高湿度环境的时刻设为0来示出在高湿度环境下的放置时间(分钟)。图的纵轴表示由温度传感器测得的温度(试样温度)。图7所示的图中，用M表示的点对应于试样温度的最高值。
将最高吸湿发热度的计算结果示于表13。
[表13]
如表13所示，可知：改造蛛丝丝心蛋白(PRT918和PRT799)纤维与现有的材料相比，最高吸湿发热度高，吸湿发热性优良。
[(8)参考例3：改造蛛丝丝心蛋白的保温性的评价]
与上述(1)同样地得到改造蛛丝丝心蛋白(PRT966和PRT799)的冻干粉末。PRT966为具有序列号40所示的氨基酸序列、具有超过0的平均HI的疏水性改造蛛丝丝心蛋白。
向LiCl的DMSO溶液(浓度：4.0质量％)中添加改造蛛丝丝心蛋白(PRT966和PRT799)的冻干粉末，使得达到浓度24质量％，使用摇床混合3小时而使其溶解。然后，除去不溶物和气泡，得到改造蛛丝丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将纺丝原液在60℃下用网眼为5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置而脱泡后，从针直径为0.2mm的实心喷嘴向100质量％甲醇凝固浴槽中吐出。吐出温度为60℃。凝固后，将得到的原丝卷取，自然干燥，得到改造蛛丝丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了比较，准备市售的羊毛纤维、蚕丝纤维、棉纤维、人造丝纤维和聚酯纤维作为原料纤维。
使用各原料纤维，通过使用横编机的横编分别制造针织物。将使用PRT966纤维和PRT799纤维的针织物的支数、加捻根数、机号和基重示于表14。调整使用其他原料纤维的针织物的粗度和机号，使得覆盖系数与改造蛛丝丝心蛋白纤维的针织物的覆盖系数大致相同。具体如表14所示。
[表14]
使用KATO TECH株式会社制的KES-F7 Thermo-Labo II试验机，用干接触法评价保温性。干接触法是指设定皮肤和衣服以干燥状态直接接触时的方法。使用1片切成20cm×20cm的矩形的针织物，作为试验片(试样)。将试验片在设为恒定温度(30℃)的热板上定型，在风洞内风速为30cm/秒的条件下求出隔着试验片而发散的热量(a)。在未对试验片进行定型的状态下，在与上述相同的条件下求出发散的热量(b)，按照下式算出保温率(％)。
保温率(％)＝(1-a/b)×100
由测定结果按照下述式B求出保温性指数。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
将保温性指数的计算结果示于表15。保温性指数越高，则可以评价为保温性越优良的材料。
[表15]
如表15所示，可知：改造蛛丝丝心蛋白(PRT966和PRT799)纤维与现有材料相比，保温性指数高，保温性优良。
符号说明
1…挤出装置、2…未拉伸丝制造装置、3…湿热拉伸装置、4…干燥装置、6…纺丝原液、10…纺丝装置、20…凝固液槽、21…拉伸浴槽、36…蛋白质纤维。
序列表
<110> 丝芭博株式会社
<120> 高密度织物及其制造方法
<130> FP19-0338-00
<150> JP2018-071892
<151> 2018-04-03
<160> 44
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 50
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 1
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1 5 1015
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202530
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50
<210> 2
<211> 30
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 2
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 1015
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn
202530
<210> 3
<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 3
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 1015
Leu Val Ser Ile Leu
20
<210> 4
<211> 1154
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1
<400> 4
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1 5 1015
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545 550 555 560
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565 570 575
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<213> 人工序列
<220>
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202530
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505560
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65707580
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165 170 175
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180 185 190
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Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly
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Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
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Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Gly Gln Tyr
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Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
355 360 365
Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Pro Gly Val
370 375 380
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385 390 395 400
Gly Ser Tyr Val Leu Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
405 410 415
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420 425 430
Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Val Leu
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450 455 460
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Gly Ser Gly Val Leu Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
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530 535 540
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Gly Pro Ser Ala Ala Ala
545 550 555 560
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Leu Gly Pro Gly Ala Ser
565 570 575
<210> 39
<211> 576
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> PRT698
<400> 39
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1 5 1015
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202530
Gly Ser Asn Gly Pro Gly Ser Gly Val Leu Gly Pro Gly Ile Ser Gly
354045
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505560
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65707580
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859095
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100 105 110
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Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr
130 135 140
Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr
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Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Leu
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Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Leu Gly Pro Gly
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245 250 255
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260 265 270
Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly
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Gly Val Leu Gly Pro Gly Pro Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly
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Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
325 330 335
Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Gly Ile Tyr
340 345 350
Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
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370 375 380
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Gly Ser Tyr Val Leu Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
405 410 415
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Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Leu
435 440 445
Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly
450 455 460
Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Pro
465 470 475 480
Gly Ser Gly Val Leu Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
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530 535 540
Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Gly Pro Ser Ala Ala Ala
545 550 555 560
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Leu Gly Pro Gly Ala Ser
565 570 575
<210> 40
<211> 1190
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> PRT966
<400> 40
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1 5 1015
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202530
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354045
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala
505560
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
65707580
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly
859095
Pro Gly Ala Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val
100 105 110
Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser
115 120 125
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
130 135 140
Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
145 150 155 160
Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro
180 185 190
Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
195 200 205
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly
210 215 220
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
225 230 235 240
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
245 250 255
Gly Ile Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
275 280 285
Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe
290 295 300
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
305 310 315 320
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly
325 330 335
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile
355 360 365
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe
370 375 380
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
385 390 395 400
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly
405 410 415
Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
420 425 430
Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
435 440 445
Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
450 455 460
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
465 470 475 480
Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly
485 490 495
Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile
500 505 510
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala
515 520 525
Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
530 535 540
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val
545 550 555 560
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro
565 570 575
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
580 585 590
Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
595 600 605
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610 615 620
Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly
625 630 635 640
Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
645 650 655
Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser
660 665 670
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala
675 680 685
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
690 695 700
Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
705 710 715 720
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725 730 735
Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
740 745 750
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755 760 765
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770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly
785 790 795 800
Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val
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820 825 830
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
835 840 845
Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly
850 855 860
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865 870 875 880
Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
885 890 895
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900 905 910
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930 935 940
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala
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Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
965 970 975
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
980 985 990
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
995 10001005
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Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
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Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
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Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
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Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser
116011651170
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly
117511801185
Ala Ser
1190
<210> 41
<211> 252
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> IV型胶原蛋白-Kai（Collagen-type4-Kai）
<400> 41
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Lys Asp Gly Val
1 5 1015
Pro Gly Phe Pro Gly Ser Glu Gly Val Lys Gly Asn Arg Gly Phe Pro
202530
Gly Leu Met Gly Glu Asp Gly Ile Lys Gly Gln Lys Gly Asp Ile Gly
354045
Pro Pro Gly Phe Arg Gly Pro Thr Glu Tyr Tyr Asp Thr Tyr Gln Glu
505560
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65707580
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859095
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100 105 110
Gly Ser Lys Gly Glu Arg Gly Arg Pro Gly Lys Asp Ala Met Gly Thr
115 120 125
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130 135 140
Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Asp Ile Val Phe Arg Lys Gly Pro Pro
145 150 155 160
Gly Asp His Gly Leu Pro Gly Tyr Leu Gly Ser Pro Gly Ile Pro Gly
165 170 175
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180 185 190
Tyr Ile Pro Gly Pro Pro Gly Leu Pro Gly Leu Pro Gly Leu His Gly
195 200 205
Val Lys Gly Ile Pro Gly Arg Gln Gly Ala Ala Gly Leu Lys Gly Ser
210 215 220
Pro Gly Ser Pro Gly Asn Thr Gly Leu Pro Gly Phe Pro Gly Phe Pro
225 230 235 240
Gly Ala Gln Gly Asp Pro Gly Leu Lys Gly Glu Lys
245 250
<210> 42
<211> 310
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 节肢弹性蛋白-Kai（Resilin-Kai）
<400> 42
Met His His His His His His Pro Glu Pro Pro Val Asn Ser Tyr Leu
1 5 1015
Pro Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Ser Gly Pro Gly Gly
202530
Arg Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg
354045
Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Gly Gln Gly Gln Gly Gln
505560
Gly Gln Gly Gly Tyr Ala Gly Lys Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro
65707580
Gly Gly Gly Asp Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser Tyr Gly Ala
859095
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100 105 110
Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr Gly Ala Pro Gly
115 120 125
Gly Gly Gly Asn Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser Tyr Gly Ala
130 135 140
Pro Gly Gln Gly Gln Gly Asn Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser
145 150 155 160
Tyr Gly Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr
165 170 175
Gly Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr Gly
180 185 190
Ala Pro Gly Gly Gly Asn Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser Tyr Gly
195 200 205
Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr Gly Ala
210 215 220
Pro Gly Gly Gly Asn Gly Asn Gly Ser Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser
225 230 235 240
Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Gly Gln Gly Gly Phe Gly Gly Arg Pro Ser
245 250 255
Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Asn Gln Lys Pro Ser Asp Ser Tyr
260 265 270
Gly Ala Pro Gly Ser Gly Asn Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser
275 280 285
Tyr Gly Ala Pro Gly Ser Gly Pro Gly Gly Arg Pro Ser Asp Ser Tyr
290 295 300
Gly Pro Pro Ala Ser Gly
305 310
<210> 43
<211> 282
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 弹性蛋白short（elastin short）
<400> 43
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Leu Gly Val Ser
1 5 1015
Ala Gly Ala Val Val Pro Gln Pro Gly Ala Gly Val Lys Pro Gly Lys
202530
Val Pro Gly Val Gly Leu Pro Gly Val Tyr Pro Gly Gly Val Leu Pro
354045
Gly Ala Arg Phe Pro Gly Val Gly Val Leu Pro Gly Val Pro Thr Gly
505560
Ala Gly Val Lys Pro Lys Ala Pro Gly Val Gly Gly Ala Phe Ala Gly
65707580
Ile Pro Gly Val Gly Pro Phe Gly Gly Pro Gln Pro Gly Val Pro Leu
859095
Gly Tyr Pro Ile Lys Ala Pro Lys Leu Pro Gly Gly Tyr Gly Leu Pro
100 105 110
Tyr Thr Thr Gly Lys Leu Pro Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Val Ala
115 120 125
Gly Ala Ala Gly Lys Ala Gly Tyr Pro Thr Gly Thr Gly Val Gly Pro
130 135 140
Gln Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala Ala Lys Phe Gly Ala
145 150 155 160
Gly Ala Ala Gly Val Leu Pro Gly Val Gly Gly Ala Gly Val Pro Gly
165 170 175
Val Pro Gly Ala Ile Pro Gly Ile Gly Gly Ile Ala Gly Val Gly Thr
180 185 190
Pro Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala Lys Tyr
195 200 205
Gly Ala Ala Ala Gly Leu Val Pro Gly Gly Pro Gly Phe Gly Pro Gly
210 215 220
Val Val Gly Val Pro Gly Ala Gly Val Pro Gly Val Gly Val Pro Gly
225 230 235 240
Ala Gly Ile Pro Val Val Pro Gly Ala Gly Ile Pro Gly Ala Ala Val
245 250 255
Pro Gly Val Val Ser Pro Glu Ala Ala Ala Lys Ala Ala Ala Lys Ala
260 265 270
Ala Lys Tyr Gly Ala Arg Pro Gly Val Gly
275 280
<210> 44
<211> 468
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> I型角蛋白 26（type I keratin 26）
<400> 44
Met Ser Phe Arg Leu Ser Gly Val Ser Arg Arg Leu Cys Ser Gln Ala
1 5 1015
Gly Thr Gly Arg Leu Thr Gly Gly Arg Thr Gly Phe Arg Ala Gly Asn
202530
Val Cys Ser Gly Leu Gly Ala Gly Ser Ser Phe Ser Gly Pro Leu Gly
354045
Ser Val Ser Ser Lys Gly Ser Phe Ser His Gly Gly Gly Gly Leu Gly
505560
Ser Gly Val Cys Thr Gly Phe Leu Glu Asn Glu His Gly Leu Leu Pro
65707580
Gly Asn Glu Lys Val Thr Leu Gln Asn Leu Asn Asp Arg Leu Ala Ser
859095
Tyr Leu Asp His Val Cys Thr Leu Glu Glu Ala Asn Ala Asp Leu Glu
100 105 110
Gln Lys Ile Lys Gly Trp Tyr Glu Lys Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Arg
115 120 125
Gln Leu Ala His Asp Tyr Ser Lys Tyr Phe Ser Val Thr Glu Asp Leu
130 135 140
Lys Arg Gln Ile Ile Ser Val Thr Thr Cys Asn Ala Ser Ile Val Leu
145 150 155 160
Gln Asn Glu Asn Ala Arg Leu Thr Ala Asp Asp Phe Arg Leu Lys Cys
165 170 175
Glu Asn Glu Leu Ala Leu His Gln Ser Val Glu Ala Asp Ile Asn Gly
180 185 190
Leu His Arg Val Met Asp Glu Leu Thr Leu Cys Thr Ser Asp Leu Glu
195 200 205
Met Gln Cys Glu Ala Leu Ser Glu Glu Leu Thr Tyr Leu Lys Lys Asn
210 215 220
His Gln Glu Glu Met Lys Val Met Gln Gly Ala Ala Arg Gly Asn Val
225 230 235 240
Asn Val Glu Ile Asn Ala Ala Pro Gly Val Asp Leu Thr Val Leu Leu
245 250 255
Asn Asn Met Arg Ala Glu Tyr Glu Asp Leu Ala Glu Gln Asn His Glu
260 265 270
Asp Ala Glu Ala Trp Phe Ser Glu Lys Ser Thr Ser Leu His Gln Gln
275 280 285
Ile Ser Asp Asp Ala Gly Ala Ala Met Ala Ala Arg Asn Glu Leu Met
290 295 300
Glu Leu Lys Arg Asn Leu Gln Thr Leu Glu Ile Glu Leu Gln Ser Leu
305 310 315 320
Leu Ala Met Lys His Ser Tyr Glu Cys Ser Leu Ala Glu Thr Glu Ser
325 330 335
Asn Tyr Cys His Gln Leu Gln Gln Ile Gln Glu Gln Ile Gly Ala Met
340 345 350
Glu Asp Gln Leu Gln Gln Ile Arg Met Glu Thr Glu Gly Gln Lys Leu
355 360 365
Glu His Glu Arg Leu Leu Asp Val Lys Ile Phe Leu Glu Lys Glu Ile
370 375 380
Glu Met Tyr Cys Lys Leu Ile Asp Gly Glu Gly Arg Lys Ser Lys Ser
385 390 395 400
Thr Cys Tyr Lys Ser Glu Gly Arg Gly Pro Lys Asn Ser Glu Asn Gln
405 410 415
Val Lys Asp Ser Lys Glu Glu Ala Val Val Lys Thr Val Val Gly Glu
420 425 430
Leu Asp Gln Leu Gly Ser Val Leu Ser Leu Arg Val His Ser Val Glu
435 440 445
Glu Lys Ser Ser Lys Ile Ser Asn Ile Thr Met Glu Gln Arg Leu Pro
450 455 460
Ser Lys Val Pro
465
